Research Progress on the Properties and Modification of Fish Gelatin
-
摘要: 明胶是由胶原蛋白部分热水解得到的一种天然多肽聚合物，其由于独特的功能特性而在医药、食品等领域广泛应用。与哺乳动物明胶相比，鱼明胶来源广泛且满足一些特殊人群需要，是一种最具有开发潜力的新型明胶原料。然而，鱼明胶的凝胶性、乳化、起泡和成膜等功能特性较差，在一定程度上限制了其应用。本文对鱼明胶的物理、化学和功能特性展开综述，并总结了近年来有关改善鱼明胶品质的方法，以期为后期相关科研工作者进一步提高鱼明胶的性能和扩大其应用提供一定的理论依据。Abstract: Gelatin is a natural polypeptide polymer obtained by partial thermal hydrolysis of collagen. Due to its unique functional properties, gelatin has been widely used in medicine, food and other fields. Compared with mammalian gelatin, fish gelatin has a wide range of sources and can meet the needs of some special populations, which is a new kind of gelatin material with the most development potential. However, the gelation, emulsification, foaming and film forming properties of fish gelatin are poor, which limits their application to some extent.This article reviews the physicochemical and functional properties of fish gelatin, and summarizes the modification methods for improving the quality of fish gelatin in recent years. In order to further improve the performance of fish gelatin and expand its application to provide a theoretical basis.
-
Keywords:
- fish gelatin /
- functional properties /
- modification method /
- fish gelatin quality
-
明胶来源于胶原蛋白的部分水解，是一种无脂肪、高蛋白的天然大分子物质。由于其独特的功能和技术特性，被广泛应用于食品、医药、化妆品和照相等领域[1-4]。现阶段，大多数商业明胶来源于哺乳动物，主要包括猪或牛的皮肤和骨骼[1]。随着“疯牛病”、“口蹄役”等传染性疾病的出现，哺乳动物明胶的安全性受到质疑；此外，由于宗教信仰者的饮食习惯及明胶市场的原料短缺，哺乳动物明胶的应用亦受到限制[5]。因此，开发一种替代哺乳动物明胶的新型明胶原料越来越受到人们的关注。近年来，科研工作者对哺乳动物明胶替代品的研究主要包括鱼明胶[6]、禽类明胶[7]、多糖热可逆凝胶[2]等。其中，鱼明胶的原料主要来源于鱼类加工的副产品—皮、骨及鳞。这不仅减少了资源的浪费及环境污染，而且也满足了一些特殊人群（宗教信仰者等）的需要；同时，鱼明胶具有与哺乳动物明胶相似的功能特性，因此被认为是一种最具有潜力的哺乳动物明胶替代品[1, 5]。
虽然鱼明胶在20世纪60年代初已成为研究热点，但鱼明胶的品质及其应用仍有很大的改善空间[8]。与哺乳动物明胶相比，鱼明胶的凝胶性、乳化性和起泡性等功能特性相对较差，在一定程度上限制了鱼明胶在食品、医药等领域的应用[1, 4]。一般而言，鱼明胶的凝胶强度和胶融温度范围分别在70~270 g和11~28 ℃，比哺乳动物明胶的凝胶强度（100~300 g）和胶融温度（28~31 ℃）低[1, 9]。越来越多的研究针对此问题采用不同的方法来修饰鱼明胶，以改善鱼明胶的品质，从而扩大其应用范围[10-11]。
本文对鱼明胶的物理、化学和功能特性进行了概述，并对鱼明胶的改性研究进行了总结，以期为科研工作者进一步探索改善鱼明胶的品质及扩大其应用的研究提供更多的见解。
1. 鱼明胶的物理、化学和功能特性
凝胶强度、粘度和胶融温度是影响明胶品质的重要特性[1]。这些性质受许多因素的影响，如氨基酸组成、分子量分布、明胶浓度、凝胶成熟时间和温度、pH等[1, 3]。SHA等[2]对鳙鱼鱼鳞明胶组分进行了分析，指出高分子量的蛋白质促进凝胶的生成，具有较高的凝胶强度。此外，越来越多的科研工作者对鱼明胶的物理、化学和功能特性的研究产生了极大的兴趣，尤其是凝胶特性[10, 12-14]、乳化、起泡性[13, 15-16]和成膜性[4, 17-19]。
1.1 鱼明胶的物理和化学特性
1.1.1 等电点
明胶的生产过程主要包括原料预处理、明胶提取、纯化和干燥这三个阶段[1]。根据胶原蛋白的预处理方式不同，将明胶分为两种不同的类型：A型明胶和B型明胶。其中，A型明胶是通过酸处理产生的，几乎不改变胶原蛋白的氨基酸组成；B型明胶是通过碱处理产生的，可将胶原蛋白中的酰胺类氨基酸（谷氨酰胺和天冬酰胺）转化为酸性氨基酸[5]。由于明胶中氨基酸残基组成的不同，导致A型明胶的等电点高于B型明胶的等电点。一般而言，酸处理产生的A型明胶的等电点在6.0~9.0之间，最适用于猪或鱼皮中较少共价交联的胶原蛋白；而碱处理产生的B型明胶的等电点在4.0~6.0之间，适用于牛皮中更复杂的胶原蛋白[20]。
鱼明胶的等电点决定其凝胶强度，这很大程度上受pH的影响[9]。GUDMUNDSSON等[21]研究发现，在pH6.0下制备的鱼明胶比在pH2.5~3.0制备的鱼明胶具有更高的凝胶强度。这是因为在pH2.5~3.0下制备的明胶聚合物带正电荷，排斥力占优势，使聚合物彼此远离；而在pH 6.0下制备的凝胶更接近明胶的等电点，此时明胶聚合物几乎带中性电荷，明胶趋向聚集，形成更紧密的凝胶网络。
1.1.2 pH
明胶溶液的pH反映了萃取阶段使用的化学处理方法[22]。pH直接影响鱼明胶的凝胶性和粘度。HAUG等[23]发现在pH高于10.0或低于5.0时，鱼明胶（A型明胶，等电点为7.8）的凝胶强度和粘度会下降，这可能是由于该条件下，明胶分子链中的电荷密度增加，阻碍分子链接触并形成连接区的能力，从而降低其凝胶强度和粘度。ALFARO等[22]比较了罗非鱼皮明胶（A型明胶）在pH5.0和8.0的粘度，发现在pH8.0时的粘度最低，这是因为该处pH接近鱼明胶的等电点，导致蛋白质组分之间发生更高的聚集，从而降低其粘度。此外，TABARESTANI等[24]研究了酸、碱浓度对虹鳟鱼皮明胶理化性质的影响，发现在高酸、碱浓度下处理的明胶具有较高的凝胶强度和胶融温度。这与明胶制备过程中产生的高分子量片段有关，高分子量的组分更有利于凝胶的生成，形成更稳定的三螺旋结构；同时，还发现酸、碱浓度与鱼明胶的粘度存在协同作用，造成这种现象的原因可能是多肽链完全开放成随机链和分子间流体动力学的相互作用。
1.1.3 氨基酸组成
鱼明胶是在酸、碱、酶、高温等条件下，由胶原蛋白部分水解形成的一种生物聚合物，主要由蛋白质、水和无机盐组成[9]。与哺乳动物胶原蛋白相比，鱼类胶原蛋白在氨基酸的组成和含量上表现出较大的差异。一般来说，鱼类胶原蛋白的亚氨基酸（脯氨酸和羟脯氨酸）含量低于哺乳动物胶原蛋白，这很大程度上决定其凝胶性的差异[1]。MUYONGA等[25]比较了不同明胶中脯氨酸和羟脯氨酸的含量，指出从哺乳动物中提取的明胶约含30%的亚氨基酸，而从温水鱼中提取的明胶含有22%~25%，冷水鱼约为17%；同时也对比了它们的凝胶性，发现温水鱼鱼明胶与哺乳动物明胶具有相似的的凝胶温度和胶融温度，且都高于冷水鱼鱼明胶，这可能与不同来源明胶的氨基酸含量有关。HAUG等[23]对鱼类和哺乳动物明胶的凝胶性进行了类似的对比研究，发现哺乳动物明胶的凝胶温度和胶融温度都高于鱼明胶，分析其原因可能是鱼明胶中脯氨酸和羟脯氨酸含量较低，当其形成凝胶时，含较少的羟基与水形成氢键而影响其凝胶结构。
1.1.4 分子量分布
除了氨基酸组成外，明胶的理化性质还受分子量大小、结构和链的比例影响。当胶原蛋白水解时，由于链间共价交联的断裂和部分链内肽链的断裂会产生不同质量的分子，主要包括三种不同的组分：α链是一个聚合物链，分子量为80~125 kDa；β链由两条α链通过共价键相互连接而成，分子量为160~250 kDa；γ链由三条α链通过共价键连接而成，分子量为240~375 kDa，这最接近胶原蛋白的分子大小[5]。这些链的分布会影响明胶的凝胶性。SHA等[2]认为鳙鱼鱼鳞明胶的凝胶强度与分子量的分布、α链和β链有关，α链含量越高，凝胶强度越大。SEZER等[26]对比了高静水压和超声波处理鱼明胶的凝胶性，发现超声波处理的明胶具有较低的凝胶强度和胶融温度，这是由于超声波能使明胶的α链和β链发生水解，导致游离的氨基酸增加，从而降低凝胶强度和胶融温度。此外，水解后的蛋白质由不同状态的蛋白质片段（如固体和液体）组成，因此蛋白质链将呈现不同的空间排列和交联结构[9]。
1.1.5 水分
商业明胶的含水量一般在9%~14%之间，明胶的含水量一定程度上决定明胶的应用[9]。汲聪玲等[27]分析了鲢鱼鱼皮明胶和牛皮明胶的基本成分，指出鲢鱼鱼皮明胶的水分含量（11.14%）与牛皮明胶（11.79%）相近，而蛋白质含量（77.90%）略低于牛皮明胶（80.93%），其他各项指标（如脂肪）均符合明胶作为食品添加剂的标准。此外，从不同鱼类品种中提取的明胶含水量存在显著差异[28-29]。刘项等[30]和NAGARAJAN等[28]发现罗非鱼皮明胶和鱿鱼鱼皮明胶的含水量分别为6.9%~7.5%和8.63~11.09%，说明鱿鱼鱼皮明胶中所含的自由水高于罗非鱼皮明胶。CASANOVA等[29]比较了鳕鱼鱼皮明胶与商业明胶（来源冷水鱼明胶）的含水量，发现鳕鱼鱼皮明胶含水量（4.81%~7.09%）远低于商业明胶（11.73%）。沙小梅等[31]报道了不同pH下提取的鳙鱼鱼鳞明胶的含水量为3.88%~5.50%，符合食用明胶含水量指标（低于14%），且其蛋白质含量均高于90%，可作为一种优质的食用明胶原料。
1.1.6 灰分含量
明胶的最大灰分含量不应超过2.6%，食用明胶的灰分含量在2.0%之内；而高质量明胶的灰分含量应小于0.5%[32]。灰分的含量影响明胶产品的质量。如明胶中的CaSO4具有极好的澄清度，但在糖果配方中稀释时，CaSO4会形成沉淀而影响产品的美观及口感[9]。DUAN等[33]比较了鱼明胶和牛明胶对啤酒澄清能力的影响，发现鱼明胶对啤酒的澄清能力更强；但当浓度高于0.04%时，鱼明胶的加入会增加啤酒的粘度，导致啤酒缓慢沉降和浑浊。因此，明胶作为澄清剂时，其浓度控制是关键。
此外，TKACZEWSKA等[32]发现使用盐预处理方法获得的鱼明胶的灰分含量为1.91%，而使用酸/碱联合预处理方法获得的鱼明胶的灰分含量为0.3%，后者处理方法能更有效的去除杂质，产生高质量明胶。NAGARAJAN等[28]指出在不同萃取温度下获得的鱿鱼鱼皮明胶的灰分含量在0.17%~0.68%之间，均符合食用明胶标准。WANGTUEAI等[34]和CHO等[35]发现用碱预处理获得的蜥蜴鱼鳞明胶和鳐鱼鱼皮明胶的灰分含量分别为2.3%和1.4%，明胶灰分含量都超过高品质明胶标准，在一定程度上限制了其在食品方面的应用。由此可知，可以通过改变明胶原料的来源、提取方式以获得高质量明胶。
1.1.7 颜色和浊度
明胶的颜色通常从淡黄色到深琥珀色，在一定程度上影响明胶产品的外观，因此被认为是一个重要的商业属性[9]。一般来说，令人满意的明胶几乎没有颜色。WANGTUEAI等[34]对比了鱼明胶和牛明胶的颜色差异，指出牛明胶的亮度和黄度都高于鱼明胶，而红度没有显著差异。黄涛[36]研究了明胶对酸奶的影响，发现鱼明胶和牛明胶的加入几乎不改变酸奶的外观颜色，但可以改善酸奶的粘度和持水力。HUANG等[37]将鱼明胶制成的乳液应用于咖啡饮品中，发现鱼明胶乳液可以增加咖啡的亮度和黄度，赋予明胶-咖啡复合溶液黄色色调，可替代牛奶作为咖啡饮品的增白剂。
明胶溶液的浊度也是一个重要属性[9]。KOLI等[38]指出明胶的浑浊和深色通常与其提取过程中引入或未除去的无机盐、蛋白质和粘液等污染物有关。此外，蛋白质溶液在接近等电点时，具有最大的浊度[39]。ZHANG等[15]发现明胶溶液的pH接近等电点时，明胶分子趋向聚集，导致浊度增大；与此同时，明胶分子间的相互作用也增加，能形成更致密的凝胶网络结构，从而增大其凝胶强度。
1.2 鱼明胶的功能特性
1.2.1 鱼明胶的凝胶特性
与哺乳动物明胶相比，鱼明胶的凝胶性较差，导致其应用范围受到限制[22, 40]。鱼明胶通常表现出较低的凝胶强度、凝胶温度和胶融温度[9, 13]。
凝胶性是明胶的一个重要特性，它决定明胶产品的质量。凝胶性受多种因素影响，大体分为内因（明胶中的氨基酸组成、分子量大小和α/β链比值等）和外因（鱼明胶的来源、凝胶溶液浓度、反应温度和pH等）[41-42]。对不同种类的鱼明胶的凝胶强度进行分析，发现其凝胶强度差异较大。冷水鱼鱼明胶的凝胶强度通常在100 g左右，而温水鱼鱼明胶的凝胶强度一般高于200 g，这与不同种类鱼的生活环境及其胶原蛋白中的亚氨基酸含量有关[1]。HAUG等[23]发现较高的离子强度导致凝胶温度和胶融温度降低，这可能是静电相互作用减少的结果，从而降低了离子链间桥接的能力。KITTIPHATTANABAWON等[43]研究了不同萃取温度和时间对关刀鱼皮明胶凝胶性的影响，发现凝胶强度、凝胶温度和胶融温度随提取温度和时间的增加而降低，这是由于高温提取直接导致明胶成分（α链、β链和γ链）降解，破坏了胶原蛋白的三螺旋结构，从而降低其凝胶性[44]。SOUSA等[45]也观察到高温和长时间提取可以降低鱼明胶的凝胶性，这与在苛刻的提取条件下低分子量片段的形成及明胶结构的变化有关。
1.2.2 鱼明胶的乳化性和起泡性
鱼明胶具有表面活性，由于其亲水基团和疏水基团的相互作用，赋予明胶乳化和起泡性能，使其在食品、医药和化妆品等领域的应用中得到很大的扩展[33, 38]。明胶乳液的稳定性受多种因素的影响，主要包括原料来源、萃取条件、明胶分子量及表观粘度。一般来说，鱼明胶的乳化性低于牛和猪明胶，这可能与不同来源明胶的固有性质、组成和构象有关[46]。AHMAD等[47]研究发现鱼明胶的乳化性随其浓度的增加而增加，当明胶浓度为3%时，观察到明胶乳液的稳定性随提取时间的延长而降低。这归因于高浓度的明胶有助于界面上吸附更多的蛋白质，从而增加蛋白质与油脂之间的静电排斥力；同时，长时间的提取会增加胶原蛋白的降解程度，导致低分子量的肽链（亲水性更强）增加，在乳化过程中不利于微细液滴的形成和稳定。此外，乳液的稳定性还受胶质表观粘度的影响。乳液粘度的增加会阻碍油滴的自由运动和聚集，从而延迟乳化、絮凝和聚结[48]。
泡沫通常是由明胶蛋白在空气/水界面形成蛋白薄膜并使气体进入而形成的，它受蛋白质分子在不同相间的运输、渗透和重组控制[49]。明胶起泡性的品质取决于泡沫形成能力和泡沫稳定性。明胶的泡沫形成能力与蛋白质来源、蛋白质的内在性质、蛋白质组成和溶液构象有关[16, 50]；泡沫稳定性通常与肽的分子量呈正相关；此外，它还取决于蛋白质薄膜的性质[16, 51]。DUAN等[52]指出斑点叉尾鮰鱼皮明胶的泡沫形成能力和泡沫稳定性都高于牛明胶，这与不同明胶的内在性质和明胶多肽链的不同降解程度有关。LIU等[53]发现随着温度的升高，大马哈鱼皮明胶的泡沫膨胀和稳定性增加，这是因为在高温条件下增加了胶原蛋白的降解程度，产生的小分子量的肽能快速迁移到气液界面，并迅速展开和重排。
1.2.3 鱼明胶的成膜特性
鱼明胶具有良好的成膜性，可获得透明、易溶解和高度可伸展的薄膜。由于其良好的成膜能力，在食品应用（如食品保鲜膜等）的行业中越来越受到关注[54-58]。然而，与牛或猪明胶膜相比，鱼明胶膜表现出较低的水蒸气透过率和抗拉伸强度[18, 25]。MUYONGA等[25]对比了尼罗河鲈鱼鱼骨和鱼皮明胶制备的膜性能，指出鲈鱼鱼皮明胶膜具有较高的拉伸强度和断裂延伸率。这可能是由于鲈鱼鱼骨明胶生产过程中发生更多的肽键断裂而产生较多的低分子量肽（分子量小于α链），从而形成较为疏松的凝胶网络结构。AVENA-BUSTILLOS等[59]比较了不同来源明胶膜的水蒸气透过率，发现冷水鱼明胶膜的水蒸气透过率显著地低于温水鱼明胶膜和哺乳动物明胶膜，这可能与它们的疏水性有关，冷水鱼明胶中脯氨酸和羟脯氨酸含量较低，导致它们的疏水性增强。此外，NURHANANI等[60]研究了不同浓度的牛肉、猪肉和鱼皮明胶制备的膜性能，发现所有明胶膜都具有良好的抗氧化活性，而高浓度明胶制备的膜具有较大的断裂延伸率和拉伸强度；同时，与其他明胶膜相比，鱼皮明胶制成的膜在所有浓度下的水蒸气透过率都最低。归其原因可能是鱼明胶中的亚氨基酸含量较低而增加其疏水性，当使用高浓度明胶时，所有明胶分子间的相互作用增强，从而形成更致密的凝胶网络结构。
2. 鱼明胶的改性研究
目前，鱼明胶是哺乳动物明胶替代品的最佳选择，但由于鱼明胶的凝胶性和流变学特性较差，极大的限制了鱼明胶在食品、医药等领域的应用。因此，改善鱼明胶的功能特性受到关注。以下概述了几类用于鱼明胶改性的物质，如酶、电解质和非电解质、酚类、醛类、磷酸化等对鱼明胶的改性研究。
2.1 酶对鱼明胶的改性研究
谷氨酰胺转胺酶（microbialtransglutaminase，MTGase）可用于蛋白质的修饰以改变其功能特性。它能催化蛋白质中谷氨酰胺残基的γ-酰胺基和赖氨酸残基的ε-氨基交联形成共价键而形成稳定的蛋白质网络结构，进而影响其功能特性。相对于其他修饰蛋白质的酶（酪氨酸酶和虫漆酶），MTGase价格相对低廉且高效，被广泛的应用于鱼明胶的修饰[61-63]。
MTGase对鱼明胶的作用效率取决于鱼明胶的来源、酶浓度和培养温度。JONGIAREONRAK等[61]对MTGase处理的纵带笛鲷鱼和大眼鲷鱼的鱼皮明胶的凝胶强度进行分析，发现MTGase都能提高鱼明胶的凝胶强度，但纵带笛鲷鱼皮明胶的凝胶强度（218.6 g）大于大眼鲷鱼皮明胶（105.7 g）。这是由于MTGase能与明胶发生交联而形成更致密的凝胶网络，而在大眼鲷鱼皮明胶中，由于其亚氨基酸含量较低，有较少的羟基与水形成氢键而降低其螺旋结构的稳定性；同时，大眼鲷鱼皮明胶在提取过程中胶原蛋白降解程度更高，产生更多的低分子量肽（低于α链），从而导致其凝胶强度低于纵带笛鲷鱼皮明胶。然而，WANGTUEAI等[62]发现高浓度的MTGase会使鱼明胶中的氨基酸过度交联，影响凝胶网络的形成，从而降低其凝胶强度和硬度。MOHTAR等[63]研究表明在37 ℃下，加入3.33 mg/g MTGase反应30 min所制备的蓝尖尾无须鳕鱼皮明胶具有最佳的凝胶强度和胶融温度。
此外，科研工作者发现利用酶与多糖的协同效应来改性鱼明胶以提高体系的稳定性，从而改善鱼明胶的流变学特性。HUANG等[40]用不同浓度果胶（0.1%、0.2%、0.4%、0.8%和1.6%）和已知浓度MTGase（0.06%）复合物来改性鳙鱼鱼鳞明胶，发现果胶浓度为0.8%时，改性的鱼明胶的凝胶强度和胶融温度最高，这是因为适量的果胶会与明胶发生静电相互作用而形成复合凝胶，从而改变蛋白质的聚集；MTGase可以催化果胶上的氨基与鱼明胶中的羧基发生共价交联而稳定凝胶网络结构，从而提高鱼明胶的热稳定性。
2.2 电解质和非电解质对鱼明胶的改性研究
电解质和非电解质也被广泛地应用于鱼明胶的改性中。盐类是一种常见的电解质，可以通过改变体系的静电力及盐桥的形成来改善鱼明胶的流变学特性。研究表明，盐对鱼明胶流变学特性的影响取决于体系中盐的种类、离子强度和pH[1, 30]。KARAYANNAKIDIS等[64]比较了三种盐溶液（CaCl2、MgCl2和NaH2PO4）对黄鳍金枪鱼皮明胶流变学特性的影响，发现NaH2PO4对鱼明胶的凝胶增强效果最好，在浓度为0.3和0.5 mol/L时具有最大的凝胶强度；而在相应的浓度下，CaCl2的凝胶溶液的粘度最高；此外，CaCl2和MgCl2在较高浓度下，鱼明胶的凝胶强度会显著降低，究其原因可能是在高浓度下，它们对水的亲和力增加，从而破坏凝胶网络结构。ALFARO等[22]发现在pH为5.0和8.0时，MgSO4都可以增加鱼明胶的凝胶强度，但在pH为5.0时所需的凝结时间较短，造成这种差异的原因可能是接近等电点能使蛋白质组分之间的聚集性增强，从而在较短的时间内出现凝胶现象。
甘油和多糖等非电解质可以通过改变体系的静电相互作用和氢键的稳定性来影响鱼明胶的凝胶性。ALFARO等[22]发现添加甘油后的罗非鱼皮明胶的粘度增加，这可能是由于明胶分子周围水排列的改变，导致氢键的断裂/形成和蛋白质链疏水位点的暴露，这些改变使其构象变化，导致明胶链的急剧展开，从而使其粘度增加。HUANG等[10]指出适量的果胶修饰能增加罗非鱼皮明胶的凝胶强度、胶融温度和粘度，这是因为果胶能与鱼明胶发生静电相互作用形成复合凝胶，增强凝胶网络结构。SOW等[12]发现海藻酸钠浓度在0.05%~0.4%范围内，罗非鱼皮明胶的凝胶强度和硬度随其浓度的增加而增加。归其原因可能是低浓度的海藻酸钠能通过静电相互作用与鱼明胶形成复合凝胶，增强凝胶网络结构，当浓度进一步增加时，海藻酸钠原纤维能形成聚集体，它与鱼明胶-海藻酸钠复合凝胶共同作用，形成一个更复杂的凝胶网络结构。
PETCHARAT等[65]研究发现随着CaCl2和结冷胶（一种胞外多糖）浓度的增加，鱼明胶的凝胶温度和胶融温度都升高。分析原因可能是结冷胶与鱼明胶发生相互作用，形成“异质结合区”，从而稳定凝胶网络结构；在Ca2+加入后，通过形成钙桥，使结冷胶与鱼明胶进一步聚集形成三维的凝胶网络。SOW等[11]也发现CaCl2和结冷胶的共同修饰能改善鱼明胶的凝胶强度、硬度和胶融温度。这表明盐与多糖在改性鱼明胶方面具有协同效应。
2.3 酚类物质对鱼明胶的改性研究
酚类化合物可通过与鱼明胶相互作用来改善其功能特性。YAN等[66]研究表明芦丁和没食子酸都能增大鱼明胶的凝胶强度和弹性模量；但没食子酸浓度过量时，鱼明胶的凝胶强度会随着其浓度的增加而降低。这是因为当与蛋白质分子相互作用的多酚分子数量达到临界值时，蛋白质可以被多酚沉淀，从而降低凝胶强度。BALANGE等[67]分析了不同氧化酚类化合物对大眼鲷鱼鱼糜凝胶的影响，指出在碱性条件下，酚类化合物可以被氧化成氧化多酚，能与明胶中的氨基酸（如半胱氨酸、组氨酸）发生共价交联反应，形成致密的凝胶网络结构；但当氧化酚类化合物浓度达到一个临界值后，鱼糜凝胶的断裂力和形变随其浓度的进一步增加而降低，这可能与氧化酚类化合物的自聚集有关，导致与蛋白质交联能力的丧失。
酚类化合物修饰的鱼明胶还可以改善其乳化性和抗氧化活性。AEWSIRI等[46]比较了不同氧化酚类化合物（阿魏酸、咖啡酸和单宁酸）修饰鱼明胶的抗氧化活性和乳化性能，发现它们都能增加鱼明胶的抗氧化活性，但表面疏水性降低；其中，5%氧化单宁酸改性的明胶乳化性没有显著性变化。AEWSIRI等[68]进一步比较了两种不同形式的单宁酸（氧化和非氧化）对鱼明胶的抗氧化活性和乳化性能的影响，结果表明非氧化单宁酸（通过非共价键交联）在提高鱼明胶的抗氧化活性上更具有优势，而氧化单宁酸（通过共价键交联）改性的明胶乳液具有更高的稳定性。这主要是因为非氧化单宁酸改性的鱼明胶具有更高的DPPH自由基清除活性，而氧化单宁酸改性的鱼明胶能在油水界面上迅速地展开形成稳定的薄膜，同时能有效的抑制水包油乳液的脂质氧化。
此外，多酚化合物还可以通过与明胶-多糖复合体交联来改善鱼明胶的功能特性。ANVARI等[69]分析了氧化和非氧化单宁酸对鱼明胶-阿拉伯胶复合体系的流变学特性，发现经非氧化单宁酸处理的鱼明胶-阿拉伯胶复合体（通过氢键交联）比氧化单宁酸处理的鱼明胶-阿拉伯胶复合体（通过共价键交联）具有更稳定的凝胶网络结构和更强的分子间连接性。这是因为通过氢键交联的非氧化单宁酸的结合能力比通过共价键交联的氧化单宁酸的结合能力强，非氧化单宁酸通过氢键与蛋白质交联而破化鱼明胶-阿拉伯胶之间的静电相互作用，从而使分子结合的构象排序和重排的灵活性降低，导致蛋白质间大量的分子内或分子间结合。
2.4 醛类物质对鱼明胶的改性研究
醛类物质是一种常见的蛋白质交联剂，可以通过增加交联度来改善明胶的热稳定性、溶解度等。甲醛、乙二醛和戊二醛可以通过共价键与明胶分子链中的氨基酸残基（赖氨酸、半胱氨酸和组氨酸）发生反应，从而提高明胶的机械强度和热稳定性。TIAN等[70]发现当戊二醛加入胶原蛋白中，会与蛋白质中的氨基酸残基形成共价交联，使胶原纤维的排列更加致密，从而提高胶原蛋白的凝胶强度和热变性温度。此外，这些醛类物质还可以用于改善明胶膜的特性，如机械强度、溶解度和水蒸气透过率。DE CARVALHO等[71]对比了MTGase、甲醛和乙二醛的加入对明胶膜的影响，发现它们都能提高明胶膜的机械强度，并降低其溶解度和水蒸气透过率；其中，酶处理的膜的水蒸气透过率降低最大，而化学处理的膜具有更高的热稳定性。这是由于酶和化学处理都增加了明胶膜的交联度，从而形成了更大的分子量片段，降低了膜的溶解度；同时，交联剂的引入导致聚合物基质的网状化，降低了体系的自由体积，导致膜的水蒸气透过率降低。
由于甲醛、乙二醛和戊二醛具有毒性，这使其在蛋白质交联中的应用受到限制。天然的蛋白质交联剂京尼平和无毒性的对苯二甲醛可作为新型的交联剂应用于明胶的研究中。MOHTAR等[72]比较了京尼平、戊二醛和咖啡酸对长尾鳕鱼皮明胶凝胶性的影响，发现它们都能提高鱼明胶的凝胶强度和胶融温度，但戊二醛的增强效果最显著。这归因于它们与明胶分子链发生共价交联，形成致密的三螺旋结构；而戊二醛通过共价键能与明胶分子发生缩合反应以形成长距离的桥，导致大分子量化合物的生成，从而促进凝胶的形成。BISCARAT等[73]用对苯二甲醛改性明胶并制备了明胶膜，发现对苯二甲醛的加入可以改善明胶膜的机械性能，同时降低其溶解度和水蒸气透过率。
醛类化合物还可以与其他物质（蛋白质、多糖）共同修饰鱼明胶，以此来改善其功能特性。FAN等[74]发现戊二醛的加入能改善鲑鱼鱼皮明胶-玉米醇溶蛋白复合膜的透明度、耐水性和机械强度。究其原因是明胶和玉米醇溶蛋白分子之间的不相容性产生了一个组织较少的膜网络，导致较高的不透明度；而戊二醛的引入会产生交联的明胶-玉米醇溶蛋白膜，形成紧密连接的三维网络，这降低了聚合物链的流动性并减少了膜基质中的自由体积。CUI等[75]对京尼平交联壳聚糖-明胶复合体的凝胶性影响发现，壳聚糖和明胶上的游离氨基均与京尼平发生交联反应，形成聚合物网状结构，且京尼平浓度越高，交联反应发生率越高，而交联度的增加会导致聚合物网络密度增加，这限制了聚合物链的流动性，使复合体凝胶的溶胀率降低。因此，对醛类物质的使用量要进行摸索，以获得最佳的改性。
2.5 磷酸化对鱼明胶的改性研究
磷酸化是改善蛋白质功能特性的一种有效方法，它主要发生在酪氨酸、丝氨酸和苏氨酸残基侧链的羟基上。磷酸化试剂通过磷酸化发应附着在蛋白质的氨基酸残基上，以此来改善蛋白质的功能特性。
KAEWRUANG等[76]研究了在预处理和提取过程中，分别加入不同浓度的三聚磷酸钠对独角兽鱼皮明胶的凝胶性，发现0.2%的三聚磷酸钠预处理和0.08%的三聚磷酸钠提取所获得的鱼明胶具有最高的凝胶强度，当浓度进一步升高时，其凝胶强度会下降。这是由于磷酸基团与明胶分子链中的氨基酸残基发生磷酸化反应，使之附着在明胶分子上，促进了凝胶的生成；当磷酸基团过量时，会增加蛋白质分子间的静电排斥，从而降低其凝胶强度。KAEWRUANG等[77]再次利用三聚磷酸钠磷酸化独角兽鱼皮明胶，发现在溶液pH为9.0、三聚磷酸钠（0.25%）磷酸化1 h所得的鱼明胶具有最高的凝胶强度。该现象可以解释为在碱性条件下，适量的磷酸基团（带负电荷）可以通过离子相互作用增强与带正电荷的相邻明胶链的聚集，从而增强其凝胶强度；但随着反应时间的延长，磷酸化的明胶链可能发生聚集形成更大的束，不利于形成更精细和均匀的凝胶网络。由此可知，通过改变磷酸盐浓度、反应时间和pH可以改善鱼明胶的凝胶特性。
鱼明胶的磷酸化还可以改善其乳化性能。HUANG等[13]研究了三偏磷酸钠磷酸化鱼明胶的凝胶性、流变学特性和乳化性能，发现磷酸化会降低鱼明胶的表观粘度，这可能是由于磷酸基团的附着可以改变蛋白质分子的表面电荷，减少了蛋白质分子间的相互作用；同时，短时间的磷酸化可以增强鱼明胶的凝胶强度和胶融温度，而长时间的磷酸化可以稳定明胶乳液，并赋予乳液较小的粒径。这归因于短时间的磷酸化提供适当水平的磷酸基团，通过离子相互作用与明胶分子中的氨基酸残基发生反应，促进凝胶的生成；而长时间的磷酸化增加了液滴之间静电排斥，阻止了乳液液滴的聚集。
磷酸化的鱼明胶还可以结合其他物质（盐、蛋白质）来改善其凝胶性。KAEWRUANG等[78]对比了ZnCl2、CaCl2和牛明胶对磷酸化的鱼明胶凝胶强度的影响，指出ZnCl2和CaCl2在一定浓度条件下，鱼明胶的凝胶强度随其浓度的增加而增加，且CaCl2的增强效果更显著，这是因为二价阳离子可以作为带负电荷的残基（磷酸基团和羧基）之间的桥梁，增强了明胶分子链间的相互作用，从而增强凝胶网络结构；此外，牛明胶-磷酸化鱼明胶复合凝胶的凝胶强度随磷酸化鱼明胶浓度的增加而降低，这可能与明胶中的亚氨基酸含量、蛋白质链聚集的链长和反应基团有关。
3. 结论和展望
鱼明胶是目前公认的最具有潜力的哺乳动物明胶替代品，但其次优的功能特性限制其在食品、医药等领域的应用。针对这一问题，本文阐述了近年来关于鱼明胶的改性研究：MTGase修饰和静电法（电解质和非电解质）都能显著的改善鱼明胶的凝胶性和流变学特性，但在较高的浓度下，它们会影响凝胶的生成，导致凝胶强度和胶融温度下降；然而，MTGase或盐修饰鱼明胶-多糖复合体系，其凝胶性和流变学特性能进一步得到改善，使之更接近甚至优于哺乳动物明胶。酚类和醛类物质也广泛地应用于鱼明胶的改性中，能显著地提高鱼明胶的凝胶性和热稳定性；同时，酚类和醛类物质常应用于明胶膜的制备，能有效地改善明胶膜的机械性能和水蒸气透过率，但由于甲醛、戊二醛等交联剂有毒，在一定范围内限制了其应用。而相比于上述改性鱼明胶的物质，磷酸化改性鱼明胶的研究相对较少。磷酸化也能有效地改善鱼明胶的凝胶性和乳化性能，但效率太低；且长时间的磷酸化不利于凝胶的形成。
综上可知，虽然采用不同的修饰方法可以改善鱼明胶的功能特性，但仍存在一些问题需要进一步探索和解决。如不同修饰方法改性鱼明胶的作用机理仍需深入研究；酶法、静电法改性鱼明胶的乳化、起泡性仍待进一步探索；以及改性后的鱼明胶产品是否会对人体产生潜在的危害等。因此，未来需要更多的技术研究来推进明胶改性。譬如，利用生物质谱技术对鱼明胶的修饰位点进行鉴定，分析其功能特性与分子修饰水平的相关性，并借助分子修饰水平调控来开发出优质的鱼明胶产品。本实验室正尝试利用分子生物学手段高表达脯氨酸羟基化酶，并用于鱼明胶的修饰，以获得与哺乳动物明胶相似或更胜的品质，使鱼明胶的应用迈向更广阔的领域。
-
[1] KARIM A A, BHAT R. Fish gelatin: Properties, challenges, and prospects as an alternative to mammalian gelatins[J]. Food Hydrocolloids,2009,23(3):563−576.
[2] SHA X M, TU Z C, LIU W, et al. Effect of ammonium sulfate fractional precipitation on gel strength and characteristics of gelatin from bighead carp (Hypophthalmichthys nobilis) scale[J]. Food Hydrocolloids,2014,36:173−180.
[3] LIN L, REGENSTEIN J M, LV S, et al. An overview of gelatin derived from aquatic animals: Properties and modification[J]. Trends in Food Science & Technology,2017,68:102−112.
[4] DING J S, WU X M, QI X N, et al. Impact of nano/micron vegetable carbon black on mechanical, barrier and anti-photooxidation properties of fish gelatin film[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture,2018,98(7):2632−2641.
[5] AHMAD T, ISMAIL A, AHMAD S A, et al. Recent advances on the role of process variables affecting gelatin yield and characteristics with special reference to enzymatic extraction: A review[J]. Food Hydrocolloids,2017,63:85−96.
[6] HUANG T, TU Z C, SHANG G X, et al. Fish gelatin modifications: A comprehensive review[J]. Trends in Food Science & Technology,2019,86:260−269.
[7] KUAN Y H, MOHAMMADI Nafchi A, HUDA N, et al. Effects of sugars on the gelation kinetics and texture of duck feet gelatin[J]. Food Hydrocolloids,2016,58:267−275.
[8] LIU D S, NIKOO M, BORAN G, et al. Collagen and gelatin[J]. Annual Review of Food Science and Technology,2015,6:527−557.
[9] ALFARO A D T, BALBINOT E, WEBER C I, et al. Fish gelatin: Characteristics, functional properties, applications and future potentials[J]. Food Engineering Reviews,2014,7(1):33−44.
[10] HUANG T, TU Z C, WANG H, et al. Comparison of rheological behaviors and nanostructure of bighead carp scales gelatin modified by different modification methods[J]. Journal of Food Science and Technology,2017,54(5):1256−1265.
[11] SOW L C, PEH Y R, PEKERTI B N, et al. Nanostructural analysis and textural modification of tilapia fish gelatin affected by gellan and calcium chloride addition[J]. LWT-Food Science and Technology,2017,85:137−145.
[12] SOW L C, TOH N Z Y, WONG C W, et al. Combination of sodium alginate with tilapia fish gelatin for improved texture properties and nanostructure modification[J]. Food Hydrocolloids,2019,94:459−467.
[13] HUANG T, TU Z C, SHANG G X, et al. Rheological behavior, emulsifying properties and structural characterization of phosphorylated fish gelatin[J]. Food Chemisty,2018,246:428−436.
[14] SOW L C, KONG K, YANG H. Structural modification of fish gelatin by the addition of gellan, kappa-carrageenan, and salts mimics the critical physicochemical properties of pork gelatin[J]. Journal of Food Science,2018,83(5):1280−1291.
[15] ZHANG T, SUN R, DING M, et al. Effect of extraction methods on the structural characteristics, functional properties, and emulsion s tabilization ability of tilapia skin gelatins[J]. Food Chemisty,2020,328:127114.
[16] PHAWAPHUTHANON N, YU D, NGAMNIKOM P, et al. Effect of fish gelatine-sodium alginate interactions on foam formation and stability[J]. Food Hydrocolloids,2019,88:119−126.
[17] LEE K Y, YANG H J, SONG K B. Application of a puffer fish skin gelatin film containing Moringa oleifera Lam. leaf extract to the packaging of Gouda cheese[J]. Journal of Food Science and Technology-Mysore,2016,53(11):3876−3883.
[18] THEERAWITAYAART W, PRODPRAN T, BENJAKUL S, et al. Properties of films from fish gelatin prepared by molecular modification and direct addition of oxidized linoleic acid[J]. Food Hydrocolloids,2019,88:291−300.
[19] KAN J, LIU J, YONG H M, et al. Development of active packaging based on chitosan-gelatin blend films functionalized with Chinese hawthorn (Crataegus pinnatifida) fruit extract[J]. International Journal of Biological Macromolecules,2019,140:384−392.
[20] LV L C, HUANG Q Y, DING W, et al. Fish gelatin: The novel potential applications[J]. Journal of Functional Foods,2019:63.
[21] GUDMUNDSSON M, HAFSTEINSSON H. Gelatin from cod skins as affected by chemical treatments[J]. Journal of Food Science,1997,62(1):37−39.
[22] ALFARO A D, FONSECA G G, PRENTICE-HERNANDEZ C. Enhancement of functional properties of Wami Tilapia (Oreochromis urolepis hornorum) skin gelatin at different pH values[J]. Food and Bioprocess Technology,2013,6(8):2118−2127.
[23] HAUG I J, DRAGET K I, SMIDSROD A. Physical and rheological properties of fish gelatin compared to mammalian gelatin[J]. Food Hydrocolloids,2004,18(2):203−213.
[24] TABARESTANI H S, MAGHSOUDLOU Y, MOTAMEDZADEGAN A, et al. Optimization of physicochemical properties of gelatin extracted from fish skin of rainbow trout (Onchorhynchus mykiss)[J]. Bioresource Technology,2010,101(15):6207−6214.
[25] MUYONGA J H, COLE C G B, DUODU K G. Extraction and physicochemical characterisation of Nile perch (Lates niloticus) skin and bone gelatin[J]. Food Hydrocolloids,2004,18(4):581−592.
[26] SEZER P, OKUR I, OZTOP M H, et al. Improving the physical properties of fish gelatin by high hydrostatic pressure (HHP) and ultrasonication (US)[J]. International Journal of Food Science and Technology,2020,55(4):1468−1476.
[27] 汲聪玲. 白鲢鱼皮明胶理化特性研究及其性能改进 [D]. 合肥: 合肥工业大学, 2016. JI C L. Physicochemical properties of gelatin from skin sofsilver carp (Hypophthalmichthys molitrix) and its modification[D]. Hefei : Hefei University of Technology, 2016.
[28] NAGARAJAN M, BENJAKUL S, PRODPRAN T, et al. Characteristics and functional properties of gelatin from splendid squid (Loligo formosana) skin as affected by extraction temperatures[J]. Food Hydrocolloids,2012,29(2):389−397.
[29] CASANOVA F, MOHAMMADIFAR M A, JAHROMI M, et al. Physicochemical, structural and techno-functional properties of gelatin from saithe (Pollachius virens) skin[J]. International Journal of Biological Macromolecules,2020,156:918−927.
[30] 刘项. 食品中常见酸、糖、盐对罗非鱼鱼皮明胶物化性质的影响 [D]. 上海: 上海海洋大学, 2018. LIU X. Physicochemical properties of tilapia skin gelatin as affected by acids, sugars and salts commonly used in food [D]. Shanghai: Shanghai Ocean University, 2018.
[31] 沙小梅, 涂宗财, 王辉, 等. 提取pH对鳙鱼鱼鳞明胶功能性质的影响[J]. 食品与机械,2016,32(12):12−16,132. [SHA X M, TU Z C, WANG H, et al. Effects of pH value in preparationprocess on functional properties of gelatin from bighead carp (Hypophthalmi-chthys nobilis) scale[J]. Food and Machinery,2016,32(12):12−16,132. [32] TKACZEWSKA J, MORAWSKA M, KULAWIK P, et al. Characterization of carp (Cyprinus carpio) skin gelatin extracted using different pr etreatments method[J]. Food Hydrocolloids,2018,81:169−179.
[33] DUAN R, ZHANG J, LIU L, et al. The functional properties and application of gelatin derived from the skin of channel catfish (Ictalu rus punctatus)[J]. Food Chemisty,2018,239:464−469.
[34] WANGTUEAI S, NOOMHORM A. Processing optimization and characterization of gelatin from lizardfish (Saurida spp.) scales[J]. LWT-Food Science and Technology,2009,42(4):825−834.
[35] CHO S H, JAHNCKE M L, CHIN K B, et al. The effect of processing conditions on the properties of gelatin from skate (Raja kenojei) skins[J]. Food Hydrocolloids,2006,20(6):810−816.
[36] 黄涛. 蛋白质修饰技术改善鱼明胶理化特性及其应用的研究[D]. 南昌: 南昌大学, 2018. HUANG T. Study on the protein modification techniques improving the physicochemical properties of fish gelatin and its application[D]. Nanchang : Nanchang University, 2018.
[37] HUANG T, TU Z C, ZOU Z Z, et al. Glycosylated fish gelatin emulsion: Rheological, tribological properties and its application as model coffee creamers[J]. Food Hydrocolloids,2020:102.
[38] KOLI J M, BASU S, NAYAK B B, et al. Functional characteristics of gelatin extracted from skin and bone of tiger-toothed croaker (Otolithes ruber) and Pink perch (Nemipterus japonicus)[J]. Food and Bioproducts Processing,2012,90(C3):555−562.
[39] ZHANG T, SUN R, DING M Z, Et al. Commercial cold-water fish skin gelatin and bovine bone gelatin: Structural, functional, and emulsion stability differences[J]. LWT-Food Science and Technology,2020:125.
[40] HUANG T, TU Z C, WANG H, et al. Pectin and enzyme complex modified fish scales gelatin: Rheological behavior, gel properties and nanostructure[J]. Carbohydrate Polymers,2017,156:294−302.
[41] CHOI S S, REGENSTEIN J M. Physicochemical and sensory characteristics of fish gelatin[J]. Journal of Food Science,2000,65(2):194−199.
[42] 蔡路昀, 宋艳艳, 部建雯, 等. 鱼源明胶改性的研究进展[J]. 食品工业科技,2016,37(14):359−362, 367. [CAI L Y, SONG Y Y, BU J W, et al. Research progress of modification on fish gelatin properties[J]. Science and Technology of Food Industry,2016,37(14):359−362, 367. [43] KITTIPHATTANABAWON P, BENJAKUL S, SINTHUSAMRAN S, et al. Gelatin from clown featherback skin: Extraction conditions[J]. LWT-Food Science and Technology,2016,66:186−192.
[44] PAN J, LIAN H, SHANG M, et al. Physicochemical properties of Chinese giant salamander (Andrias davidianus) skin gelatin as affected by extraction temperature and in comparison with fish and bovine gelatin[J]. Journal of Food Measurement and Characterization, 2020.
[45] SOUSA S C, VAZQUEZ J A, PEREZ-MARTIN R I, et al. Valorization of by-products from commercial fish species: Extraction and chemical properties of skin gelatins[J]. Molecules,2017,22(9).
[46] AEWSIRI T, BENJAKUL S, VISESSANGUAN W. Functional properties of gelatin from cuttlefish (Sepia pharaonis) skin as affected by bleaching using hydrogen peroxide[J]. Food Chemistry,2009,115(1):243−249.
[47] AHMAD M, BENJAKUL S. Characteristics of gelatin from the skin of unicorn leatherjacket (Aluterus monoceros) as influenced by acid pretreatment and extraction time[J]. Food Hydrocolloids,2011,25(3):381−388.
[48] SHI Y, LI C, ZHANG L, et al. Characterization and emulsifying properties of octenyl succinate anhydride modified Acacia seyal gum (Gum arabic)[J]. Food Hydrocolloids,2017,65:10−16.
[49] XU X, LIU W, LIU C, et al. Effect of limited enzymatic hydrolysis on structure and emulsifying properties of rice glutelin[J]. Food Hydrocolloids,2016,61:251−260.
[50] ANVARI M, JOYNER MELITO H S. Effect of fish gelatin-gum arabic interactions on structural and functional properties of concentrated emulsions[J]. Food Research International,2017,102:1−7.
[51] HALIM N R A, YUSOF H M, SARBON N M. Functional and bioactive properties of fish protein hydolysates and peptides: A comprehensive review[J]. Trends in Food Science & Technology,2016,51:24−33.
[52] DUAN R, ZHANG J J, LIU L P, et al. The functional properties and application of gelatin derived from the skin of channel catfish (Ictalurus punctatus)[J]. Food Chemistry,2018,239:464−469.
[53] LIU Y, XIA L N, JIA H, et al. Physiochemical and functional properties of chum salmon (Oncorhynchus keta) skin gelatin extracted at different temperatures[J]. Journal of the Science of Food and Agriculture,2017,97(15):5406−5413.
[54] SCARTAZZINI L, TOSATI J V, CORTEZ D H C, et al. Gelatin edible coatings with mint essential oil (Mentha arvensis): Film characterization and antifungal properties[J]. Journal of Food Science and Technology,2019,56(9):4045−4056.
[55] NUNES J C, MELO P T S, LOREVICE M V, et al. Effect of green tea extract on gelatin-based films incorporated with lemon essential oil [J]. Journal of Food Science and Technology, 2020.
[56] JRIDI M, ABDELHEDI O, SALEM A, et al. Physicochemical, antioxidant and antibacterial properties of fish gelatin-based edible films enriched with orange peel pectin: Wrapping application[J]. Food Hydrocolloids,2020:103.
[57] OTERO-TUAREZ V, FERNANDEZ-PAN I, MATE J I. Effect of the presence of ethyl lauroyl arginate on the technological properties of edible fish gelatin films[J]. International Journal of Food Science and Technology,2020,55(5):2113−2121.
[58] DENG L, LI X, MIAO K, et al. Development of disulfide bond crosslinked gelatin/ε-polylysine active edible film with antibacterial and antioxidant activities[J]. Food and Bioprocess Technology,2020,13(4):577−588.
[59] AVENA-BUSTILLOS R J, OLSEN C W, OLSON D A, et al. Water vapor permeability of mammalian and fish gelatin films[J]. Journal of Food Science,2006,71(4):E202−E207.
[60] NUR HANANI Z A, ROOS Y H, KERRY J P. Use of beef, pork and fish gelatin sources in the manufacture of films and assessment of their composition and mechanical properties[J]. Food Hydrocolloids,2012,29(1):144−151.
[61] JONGIAREONRAK A, BENJAKUL S, VISESSANGUAN W, et al. Skin gelatin from bigeye snapper and brownstripe red snapper: Chemical compositions and effect of microbial transglutaminase on gel properties[J]. Food Hydrocolloids,2006,20(8):1216−1222.
[62] WANGTUEAI S, NOOMHORM A, REGENSTEIN J M. Effect of microbial transglutaminase on gel properties and film characteristics of gelatin from lizardfish (Saurida spp.) scales[J]. Journal of Food Science,2010,75(9):C731−C739.
[63] Mohtar N F, Perera C O, Quek S Y, et al. Optimization of gelatine gel preparation from New Zealand hoki (Macruronus novaezelandiae) skins and the effect of transglutaminase enzyme on the gel properties[J]. Food Hydrocolloids,2013,31(2):204−209.
[64] KARAYANNAKIDIS P D, ZOTOS A. Physicochemical properties of yellowfin tuna (Thunnus albacares) skin gelatin and its modification by the addition of various coenhancers[J]. Journal of Food Processing and Preservation,2015,39(5):530−538.
[65] PETCHARAT T, BENJAKUL S. Property of fish gelatin gel as affected by the incorporation of gellan and calcium chloride[J]. Food Biophysics,2017,12(3):339−347.
[66] YAN M, LI B, ZHAO X, et al. Physicochemical properties of gelatin gels from walleye pollock (Theragra chalcogramma) skin cross-linked by gallic acid and rutin[J]. Food Hydrocolloids,2011,25(5):907−914.
[67] BALANGE A, BENJAKUL S. Enhancement of gel strength of bigeye snapper (Priacanthus tayenus) surimi using oxidised phenolic compounds[J]. Food Chemistry,2009,113(1):61−70.
[68] AEWSIRI T, BENJAKUL S, VISESSANGUAN W, et al. Antioxidative activity and emulsifying properties of cuttlefish skin gelatin-tannic acid complex as influenced by types of interaction[J]. Innovative Food Science & Emerging Technologies,2010,11(4):712−720.
[69] ANVARI M, CHUNG D. Dynamic rheological and structural characterization of fish gelatin-gum arabic coacervate gels cross-linked by tannic acid[J]. Food Hydrocolloids,2016,60:516−524.
[70] TIAN Z H, LIU W T, LI G Y. The microstructure and stability of collagen hydrogel cross-linked by glutaraldehyde[J]. Polymer Degradation and Stability,2016,130:264−270.
[71] De CARVALHO R A, GROSSO C R F. Characterization of gelatin based films modified with transglutaminase, glyoxal and formaldehyde[J]. Food Hydrocolloids,2004,18(5):717−726.
[72] MOHTAR N F, PERERA C O, HEMAR Y. Chemical modification of New Zealand hoki (Macruronus novaezelandiae) skin gelatin and its properties[J]. Food Chemistry,2014,155:64−73.
[73] BISCARAT J, GALEA B, SANCHEZ J, et al. Effect of chemical cross-linking on gelatin membrane solubility with a non-toxic and nonvolatile agent: Terephthalaldehyde[J]. International Journal of Biological Macromolecules,2015,74:5−11.
[74] FAN H Y, DUQUETTE D, DUMONT M J, et al. Salmon skin gelatin-corn zein composite films produced via crosslinking with glutaraldehyde: Optimization using response surface methodology and characterization[J]. International Journal of Biological Macromolecules,2018,120:263−273.
[75] CUI L, JIA J F, GUO Y, et al. Preparation and characterization of IPN hydrogels composed of chitosan and gelatin cross-linked by genipin[J]. Carbohydrate Polymers,2014,99:31−38.
[76] KAEWRUANG P, BENJAKUL S, PRODPRAN T. Effect of phosphorylation on gel properties of gelatin from the skin of unicorn leatherjacket[J]. Food Hydrocolloids,2014,35:694−699.
[77] KAEWRUANG P, BENJAKUL S, PRODPRAN T. Characteristics and gelling property of phosphorylated gelatin from the skin of unicorn leatherjacket[J]. Food Chemistry,2014,146:591−596.
[78] KAEWRUANG P, BENJAKUL S, PRODPRAN T, et al. Impact of divalent salts and bovine gelatin on gel properties of phosphorylated gelatin from the skin of unicorn leatherjacket[J]. LWT-Food Science and Technology,2014,55(2):477−482.
计量
- 文章访问数:
- HTML全文浏览量:
- PDF下载量:
下载:
